Assimilação de proteínas de claras de ovo

Primeiro você tem que saber de que se compõe a clara do ovo, a que se deve a má assimilação da clara crua, em que consiste a desnaturação das proteínas, como repercute esse processo para o problema do ovo e por que ocorre a desnaturação da proteína da clara de ovo ao lutar.

O De que se compõe a clara do ovo?

A clara é uma substância quase transparente, que é composto principalmente por água (90%) e de proteínas, também contém minerais, vitaminas, gorduras (em uma proporção minúscula comparada com a gema) e glicose.

Dentre as proteínas que compõem o ovo, mais da metade é ovalbumina. A ovalbumina, uma proteína da família das serpinas (explicada na seção a seguir) e é considerado uma das proteínas de maior valor biológico, já que possuem cerca de 385 aminoácidos e tem muitos dos oito aminoácidos essenciais.

A que se deve a má assimilação da clara crua?

Como eu disse antes a ovalbumina , é parte das serpinas. As serpinas são um grupo de proteínas capazes de inibir a ação de algumas enzimas. Neste caso, a ovoalbumina é capaz de evitar a ação da maioria das peptidases (enzimas que participam da digestão das proteínas, quebrando as ligações peptídicas que mantêm unidas as longas cadeias de aminoácidos) e aqui está o problema de sua adoção, a não ser decomposta por essas enzimas, o organismo é incapaz de absorver os aminoácidos de que se compõe a ovalbumina.

O que é a desnaturação das proteínas?

As proteínas são cadeias longas de aminoácidos unidos por alguns links que são chamados de proteínas. Você está cadeias dobradas adotando formas cada vez mais complexas, que recebem o nome de estruturas. As estruturas são classificadas em:

– Primária: é a seqüência de aminoácidos em forma linear, unidos entre si por ligações peptídicas.

– Secundária: utilizando outro tipo de ligação que se chama ponte de H, estabelece uma série de uniões que fazem com que a cadeia de aminoácidos, vinco, adotando a forma de espiral ou de ziguezague, dependendo de onde se produzam as uniões.

– Nível superior: A cadeia de aminoácidos que se havia dobrado antes volte a dobrar podendo tomar uma forma esférica que recebe o nome de proteína globular ou de forma alongada, causada por um enrolamento menor, que recebem o nome de proteína fibrilar. A forma que adote a proteína, a este nível depende a sua função biológica, pelo que qualquer alteração na disposição desta estrutura pode provocar a perda de sua atividade biológica. Este novo dobradura ocorre pela união de novos segmentos da cadeia através de ligações por pontes de H, pontes dissulfeto, forças electroestáticas e forças de Van der Waals.

– Quaternária: Esta estrutura é dada poucas vezes e para o que nos interessa carece de importância. O único a ter em conta é que se junta, usando os mesmos links que a terciária.

Quando dizemos que uma proteína é sempre distorcido referimo-nos a que, por meio de agentes, que podem ser físicos (temperatura, pressão…), ou químicos (detergentes, solventes orgânicos, alterações do pH…), as ligações que mantêm unida a cadeia proteica nas diferentes conformações foram quebrada e desta proteína perdeu a sua configuração espacial, e, com ela, a sua função biológica.

Ora, isso só acontece na estrutura secundária, terciária e quaternária, nunca na estrutura primária, já que as ligações peptídicas, presentes apenas no nível estrutural, são links muito mais estáveis do que o resto e não são afetados.

Com isso, ele deixa claro que a proteína perde a sua função biológica, (a função que realizava dentro de um organismo, como catalisador de reações de defesa, transportes…), mas não afetada a sua composição em aminoácidos, assim que uma proteína desnaturada não perde propriedades ao ser ingerida, a única coisa que muda é que está parcialmente digerida, pois foram destruídas alguns links, e sua assimilação é mais fácil.

Como consequências deste processo para o problema do ovo?

Agora vamos aplicar todo o rolo anterior ao caso que nos interessa, o problema da absorção da ovalbumina e sua função antitripsina.

Antes tenho comentado que a ovalbumina tem a capacidade de bloquear a ação de enzimas responsáveis pela sua decomposição. Esta característica faz parte de sua função biológica e, portanto, é uma característica que adquire quando a cadeia de aminoácidos foi dobrado até a estrutura terciária, adotando a forma de uma proteína globular.

Como deduciréis, ao aquecer-se ou bater a clara de ovo as ligações que mantêm dobrada a proteína quebram, por isso perde a sua forma de proteína globular, desenrollan e formam ligações entre elas (com grupos hidrofóbicos que antes estavam presos no interior da molécula), com o que se passa de um estado líquido e semi-transparente e o branco e sólido característico de um ovo cozido. Além da mudança física ocorre também uma alteração funcional, uma vez que perde as características próprias da proteína, entre elas a de inibir a função das enzimas digestivas.

Por que ocorre a desnaturação da proteína da clara de ovo ao lutar?

Isso se deve ao fato de que com o processo do shake, a energia que se produz quebra dos links, como acontece quando se submete a cozinhar, mas a diferença do aspecto reside no fato de que, além disso, são introduzidas pequenas bolhas de ar entre a “malha” formada pela união das proteínas graças ao caráter hidrofóbico* de algumas das proteínas desnaturadas.

As bolhas de ar são polar*, por isso que as proteínas com uma parte hidrofóbico orientam sua zona polar* para a zona aquosa e a sua zona mais próxima para a bolha, com o que fica preso dentro de uma micela na malha formada por proteínas coaguladas.

Em conclusão

As proteínas da clara de ovo ao batirlas ou cozedura, se desnaturalizan e passam a ser semelhantes de forma otimizada. Isso sim, lembrar que, embora a proteína seja desnaturalice, as bactérias presentes no ovo cru continuam a ser, então, o melhor é usar claras pasteurizadas ou comprar ovos de qualidade.

* Hidrofobo/a: Substância que foge da água por não estar polarizada. Há substâncias que possuem uma parte hidrofílica e outra hidrofóbico, assim, uma parte tende a buscar o contato com a água e a outra foge, por que se agrupam formando um círculo em que se mantém à parte hidrofóbico sem manter contato com a água.

* Substância polar: molécula em que a distribuição das cargas elétricas não é simétrica. Pode ter excesso de cargas + ou de cargas -, com o que procurar outra molécula carregada inverso para compartilhar cargas e ficarem ambas em um estado neutro.

* Substância mais próxima: Que não está polarizada, ou seja, tem o mesmo número de cargas + -.

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